Аминокиселини

Аминокиселините , също аминокарбоксилни киселини (ACA)  , са органични съединения , чиито молекули съдържат както карбоксилни , така и амино групи. Основните химични елементи на аминокиселините са въглерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), въпреки че в радикала на някои аминокиселини се срещат и други елементи. Известни са около 500 естествено срещащи се аминокиселини (въпреки че само 21 се използват в генетичния код) 
История
Повечето от приблизително 500-те известни аминокиселини са открити след 1953 г., включително по време на търсенето на нови антибиотици в микроорганизми, гъби, семена, растения, плодове и животински течности. Приблизително 240 от тях се срещат в природата в свободна форма, докато останалите се срещат само като метаболитни междинни продукти ^[ 1 ] .

Откриване на аминокиселини в протеините
Есенциалните аминокиселини са показани с удебелен шрифт .

Аминокиселина	Съкращение	Година	Източник	Първоначално идентифициран
Глицин	Гли, Г	1820 г.	Желатин	А. Браконо
Левцин	Леу, Л.	1820 г.	Мускулни влакна	А. Браконо
Тирозин	Тир, Й	1848 г.	Казеин	Й. фон Либиг
Спокойствие	Сер, С	1865 г.	Коприна	Е. Крамер
Глутаминова киселина	Глу, Е	1866 г.	Растителни протеини	Г. Ритхаузен
Глутамин	Глин, Кю	1877 г.	Пшенично брашно	Е. Шулце [ 4 ]
Аспарагинова киселина	Асп, Д	1868 г.	Конглутин, бобови растения ( кълнове от аспержи )	Г. Ритхаузен [англ.]
Аспарагин	Асн, Н	1806 г.	Сок от аспержи	Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин	Фе, Ф	1881 г.	Кълнове от лупина	Е. Шулце [ 4 ] , Дж. Барбиери
Аланин	Ала, А	1888 г.	Копринен фиброин	А. Щрекер , Т. Вайл
Лизин	Лис, К.	1889 г.	Казеин	Е. Дрексел
Аргинин	Арг, Р	1895 г.	Вещество от рог	С. Хедин
Хистидин	Неговият, Х.	1896 г.	Стурин, хистони	А. Косел [ 5 ] , С. Хедин
Цистеин	Cys, C	1899 г.	Вещество от рог	К. Мьорнер
Валин	Вал, В.	1901 г.	Казеин	Е. Фишър
Пролин	Професионален, П	1901 г.	Казеин	Е. Фишър
Хидроксипролин	Хипертензия, hP	1902 г.	Желатин	Е. Фишър
Триптофан	Trp, W	1902 г.	Казеин	Ф. Хопкинс , Д. Коул
Изолевцин	Иле, Аз	1904 г.	Фибрин	Ф. Ерлих
Метионин	Мет, М	1922 г.	Казеин	Д. Мьолер
Треонин	Четвъртък, Т	1925 г.	Овесени протеини	С. Шрайвър и други
Хидроксилизин	Хил, хК	1925 г.	Рибни протеини	С. Шрайвър и други

Физически свойства

Аминокиселините се различават значително по своите физични свойства от тези на съответните им киселини и основи . Всички те са кристални вещества, по-разтворими във вода, отколкото в органични разтворители , и имат относително високи точки на топене; много от тях имат сладък вкус. Тези свойства ясно показват солеподобната природа на тези съединения. Отличителните физични и химични свойства на аминокиселините се определят от тяхната структура – ​​едновременното наличие на две функционални групи с противоположни свойства: киселинна и основна .
Общи химични свойства

Всички аминокиселини са амфотерни съединения; те могат да проявяват както киселинни свойства, поради наличието на карбоксилна група в молекулите си  – C O O H , така и основни свойства, поради аминогрупата  – NH 2 _. Аминокиселините взаимодействат с киселини и основи :
Поради това, разтворите на аминокиселини във вода имат свойствата на буферни разтвори , тоест те са в състояние на вътрешни соли.
Естерификация :
Важна характеристика на аминокиселините е способността им да поликондензират , което води до образуването на полиамиди , включително пептиди , протеини , найлон и капрон .
Разписка
Повечето аминокиселини могат да бъдат получени чрез хидролиза на протеини или в резултат на химични реакции:
Оптична изомерия

Всички α-аминокиселини, открити в живите организми, с изключение на глицина , съдържат асиметричен въглероден атом ( треонинът и изолевцинът съдържат два асиметрични атома) и проявяват оптична активност. Почти всички естествено срещащи се α-аминокиселини имат L-конфигурация и само те се включват в протеини, синтезирани върху рибозоми .

D-аминокиселини в живите организми

Остатъците от аспарагинова киселина в метаболитно неактивните структурни протеини претърпяват бавна, спонтанна, неензимна рацемизация: в дентиновите и емайловите протеини, L-аспартатът се превръща в D-форма със скорост от ~0,1% годишно ^[ 7 ] , което може да се използва за определяне на възрастта на бозайниците. Рацемизация на аспарагинова киселина е наблюдавана и по време на стареенето на колагена ; предполага се, че такава рацемизация е специфична за аспарагиновата киселина и се случва чрез образуването на сукцинимиден пръстен по време на вътремолекулно ацилиране на азотния атом на пептидната връзка от свободната карбоксилна група на аспарагиновата киселина ^[ 8 ] .

С развитието на анализа на следи от аминокиселини, D-аминокиселините са открити за първи път в клетъчните стени на някои бактерии ( 1966 г. ), а след това и в тъканите на висши организми ^[ 9 ] . По този начин се смята, че D-аспартатът и D-метионинът са невротрансмитери при бозайниците ^[ 10 ] .

Някои пептиди съдържат D-аминокиселини, образувани по време на посттранслационна модификация . Например, D- метионин и D- аланин се намират в опиоидните хептапептиди, открити в кожата на южноамериканските земноводни филомедузи ( дерморфин , дерменкефалин и делторфини ). Наличието на D-аминокиселини определя високата биологична активност на тези пептиди като аналгетици .

По подобен начин се образуват пептидни антибиотици от бактериален произход, които действат срещу грам-положителни бактерии: низин , субтилин и епидермин ^[ 11 ] .

Много по-често D-аминокиселините се срещат в пептиди и техни производни, образувани чрез нерибозомен синтез в гъбични и бактериални клетки. Очевидно в този случай изходният материал за синтез включва и L-аминокиселини, които се изомеризират от една от субединиците на ензимния комплекс, който синтезира пептида .

Протеиногенни аминокиселини

Основна статия: 

Протеини

По време на биосинтеза на протеини, 20 α-аминокиселини, кодирани от генетичния код, се включват в полипептидната верига . В допълнение към тези аминокиселини, наречени протеиногенни или стандартни , някои протеини съдържат специфични нестандартни аминокиселини , които възникват от стандартните чрез посттранслационни модификации. Наскоро транслационно включените селеноцистеин (Sec, U) и пиролизин (Pyl, O) понякога се класифицират като протеиногенни аминокиселини ^{[ 12 ] [ 13 ]} . Това са така наречените 21-ва и 22-ра аминокиселини ^[ 14 ] .
Въпросът защо тези 20 аминокиселини са били „избрани“ остава нерешен ^[ 15 ] . Не е напълно ясно защо тези аминокиселини са били за предпочитане пред други подобни. Например, ключовият междинен метаболит в биосинтетичния път на треонин , изолевцин и метионин е α-аминокиселината хомосерин. Хомосеринът очевидно е много древен метаболит , но аминоацил-тРНК синтетази ( тРНК ) съществуват за треонин , изолевцин и метионин , но не и за хомосерин.
Класификация
От радикал

• Неполярни: глицин , аланин , валин , изолевцин , левцин , пролин , метионин
• Полярни незаредени (компенсирани заряди) при pH=7: серин , треонин , цистеин , аспарагин , глутамин
• Ароматни: фенилаланин , триптофан , тирозин
• Полярно отрицателно заредени при pH=7: аспартат , глутамат
• Полярни, положително заредени при pH=7: лизин , аргинин , хистидин ^[ 18 ]

По функционални групи

• Алифатни
  • Моноаминомонокарбоксилни киселини: глицин , аланин , валин , изолевцин , левцин
  • Оксимоноаминокарбоксилни киселини: серин , треонин
  • Моноаминодикарбоксилните киселини: аспартат , глутамат , поради втората карбоксилна група, носят отрицателен заряд в разтвор
  • Моноаминодикарбоксилни амиди: аспарагин , глутамин
  • Диаминомонокарбоксилните киселини: лизин , аргинин , носят положителен заряд в разтвор
  • Съдържащи сяра: цистеин , метионин
• Ароматни : фенилаланин , тирозин , триптофан ,
• Хетероциклични : триптофан , хистидин , пролин
• Иминокиселини : пролин

По клас аминоацил-тРНК синтетази

• Клас I: валин , изолевцин , левцин , цистеин , метионин , глутамат , глутамин , аргинин , тирозин , триптофан
• Клас II: глицин , аланин , пролин , серин , треонин , аспартат , аспарагин , хистидин , фенилаланин

За аминокиселината лизин има аминоацил-тРНК синтетази от двата класа.

Чрез биосинтетични пътища

Биосинтетичните пътища на протеиногенните аминокиселини са разнообразни. Една и съща аминокиселина може да се образува по различни пътища. Освен това, напълно различни пътища могат да имат много сходни стъпки. Въпреки това, опитите за класифициране на аминокиселините по техните биосинтетични пътища са оправдани . Разглеждат се следните биосинтетични семейства аминокиселини: аспартат , глутамат , серин , пируват и пентози . Специфична аминокиселина не винаги може да бъде недвусмислено причислена към конкретно семейство; правят се корекции за специфични организми и преобладаващия път. Аминокиселините обикновено се класифицират по семейство, както следва:

• Семейство аспартати: аспартат , аспарагин , треонин , изолевцин , метионин , лизин .
• Семейство глутамат: глутамат , глутамин , аргинин , пролин .
• Семейство пируват: аланин , валин , левцин .
• Семейство серини: серин , цистеин , глицин .
• Пентозни групи: хистидин , фенилаланин , тирозин , триптофан .

Фенилаланинът , тирозинът и триптофанът понякога се класифицират като принадлежащи към семейството на шикиматите .

Според способността на организма да синтезира от прекурсори

• НезаменимЗа повечето животни и хора, есенциалните аминокиселини са: валин , изолевцин , левцин , треонин , метионин , лизин , фенилаланин , триптофан .
• СменяемЗа повечето животни и хора, заместимите аминокиселини са: глицин , аланин , пролин , серин , цистеин , аспартат , аспарагин , глутамат , глутамин , тирозин .

Класификацията на аминокиселините на заменими и есенциални не е без недостатъци. Например, тирозинът е заменима аминокиселина само при достатъчен прием на фенилаланин. За пациенти с фенилкетонурия тирозинът се превръща в есенциална аминокиселина. Аргининът се синтезира в човешкото тяло и се счита за заменима аминокиселина, но поради определени характеристики на метаболизма му при определени физиологични условия, той може да се счита за есенциален. Хистидинът също се синтезира в човешкото тяло, но не винаги в достатъчни количества и следователно трябва да се приема от диетата.

По естеството на катаболизма при животните

Биоразграждането на аминокиселините може да се осъществи по различни начини.

Въз основа на естеството на продуктите от катаболизма при животните, протеиногенните аминокиселини се разделят на три групи:

• Глюкогенни – при разграждане те произвеждат метаболити , които не повишават нивото на кетонни тела и могат сравнително лесно да се превърнат в субстрат за глюконеогенеза : пируват , α-кетоглутарат , сукцинил-КоА, фумарат , оксалоацетат
• Кетогенни – разграждат се до ацетил-КоА и ацетоацетил-КоА, които повишават нивото на кетонни тела в кръвта на животни и хора и се превръщат предимно в липиди
• Глюкоцетогенен – ​​и двата вида метаболити се образуват по време на разграждането

Аминокиселини:

Глюкозо-кетогенни (смесени): изолевцин , фенилаланин, тирозин , триптофан .

Глюкогенни: глицин , аланин, валин , пролин , серин , треонин , цистеин , метионин , аспартат , аспарагин , глутамат , глутамин , аргинин , хистидин .

Кетогенни: левцин , лизин .
Свързани съединения

В медицината редица вещества, способни да изпълняват някои от биологичните функции на аминокиселините, също се наричат ​​аминокиселини: ^{[ източникът не е посочен 1570 дни ]}

• Таурин

Приложение

Важна характеристика на аминокиселините е способността им да поликондензират , което води до образуването на полиамиди , включително пептиди , протеини , найлон , капрон и енант ^[ 21 ] .

Аминокиселините се включват в спортното хранене и фуражите за животни . Аминокиселините се използват в хранителната промишленост като ароматизиращи добавки , например натриев глутамат ^[ 22 ] .